什么是乙肝病毒抗原HBe?對此，北兵營醫(yī)院肝病專家指出：HBe蛋白在HBV的基因組的HBO基因前有前-C序列，含29個氨基酸。根據在mRNA的起始部位不同，在C-開放閱讀框架可以表達兩個同終端的產物。細菌或動物細胞表達的大蛋白質更具有類似HBeAg的特性，有人建議將全C-開放閱讀框架的表達物稱為HBe蛋白，但有別于HBeAg, HBeAg的主要位點在C基因序列內，將HBc蛋白變性后可以暴露HBeAg的位點，裝備HBe蛋白也可以呈現HBc抗原性。

　　前-C的起始19個氨基酸是一個信號肽。將初期多肽P25e插入粗面內質網的膜上，粗面內質網的信號脆酶裂解信號膚，但剩下的HBO蛋白仍含有前-C序列的10個氨基酸，略大于P22C，P23e可以移位于粗面內質網且轉移至氏器，然后分泌出去。

　　HBe蛋白從微量注射法轉染的**分泌出來以前，常有C終端的裂解。分泌性HBe蛋白可以除去不等數目的精氨酸簇，在HBV轉染的LTK鼠纖維母細胞中可除去4個簇中的2或3個簇，因此在細胞培養(yǎng)基中可以出現P20e、P18e及微量P2 3e，用胰酶處理后成為均質性P16e。然而用變性P22c經胰酶處理，則均成為具HBe抗原性的P15。從乙型肝炎表面抗原攜帶者血請中分離出的HBe蛋白，其中P240 Pl8e經胰酶作用后可以轉換成P16e，同時從沉淀中分離出的P22c則可以對抗胰酶的降解作用。上述發(fā)現提示，攜帶者血清中HBeAg系從HBe蛋白(含前一C蛋白)衍化而來，并非由核心顆粒降解而成。在無前一C區(qū)的HBV變異株中無HBeAg，進一步支持血清HBeAg完全系由HBe蛋白衍化而來的概念。

　　至于裂解C終端的蛋白酶的性質尚不了解，以前曾認為核心基因中蛋白樣序列可引起HBc/e蛋白的自身酶解過程，但在此序列的突變并未消除此酶解作用。用蛋白酶遏制劑(pepstatin )可以遏制HBeAg分泌，提示天月冬氨酸蛋白酶可能與此有關。細胞內胰酶樣蛋白酶可以裂解其他含堿性氮基酸簇的病毒蛋白，也可能和形成HBa蛋白有關。

　　HBe雖然是一種分泌性蛋白，但它分布于所有的細胞內間隙。轉染后的鼠纖維母細胞，經固定后并用抗一HBe進行免疫染色，可以發(fā)現細胞質內細粒狀熒光，細胞核內有點狀熒光。在非固定的細胞膜抗-HBs染色也為陽性。用重組牛痘病毒可表達HBe,而不表達HBc蛋白，用此病毒!S染HepG2細胞，其細胞膜上抗一HB。染色也是強陽性。比38的富含精氨酸基團可阻止其全部轉位進入粗面內質網的腔內，因而形成穿膜構形。裂解其細胞質內富含精氨酸基團可使其完全排出，因此認為，在細胞膜表面表達的HBe應為P23B的一部分。

　　HBe蛋白除信號肽外不含拒水性序列，所以一部分P23e可從粗面內質網滑入細胞質內。P23e在細胞質內修飾而成P24e，修飾位于C終端部分，和P22c相似。

　　C一開放閱讀框架的表達依賴于肝特異性轉錄因子。感染肝臟及產生HBV的肝癌細抱含有多種mRNA，有的起始于前一C的上游，有的起始子前一C的序列內。前者的mRNA合成HBe,后者合成HBc。在生物體內僅編碼HBc的mBNA可以作為前基因組，而且在自然病毒體內主要核殼蛋白僅含HBc，因此認為HBe可能是一種非結構蛋白。